CHIMICA BIOORGANICA
2016/2017
2017/2018
DM270
CHIM/06 (CHIMICA ORGANICA)
DIPARTIMENTO DI BIOLOGIA E BIOTECNOLOGIE "LAZZARO SPALLANZANI"
BIOTECNOLOGIE
Biomolecolare
SECONDO SEMESTRE (01/03/2018 - 14/06/2018)
9
72 ore di attività frontale
Italiano
ORALE
FAITA GIUSEPPE - 6 CFU
MELLERIO GIORGIO GIACOMO - 3 CFU
=
il corso fornisce agli studenti la conoscenza della chimica organica avanzata organizzata per tipologia di composti: zuccheri, amminoacidi, aromatici polisostituiti e policondensati, eterocicli, grassi e steroidi, proteine ed enzimi.
Il Modulo 2 vuole fornire una conoscenza di base delle principali tecniche e strumentazioni della
spettrometria di massa applicate a molecole organiche di interesse biologico, sia nel campo
strutturistico che analitico.
Richiami di stereochimica. Approfondimenti dei concetti di isomeria, strutturale (costituzionali) e
stereoisomeria (enantiomeri e diastereoisomeri). Relazioni topiche tra atomi o gruppi di atomi:
gruppi omotopici, enantiotopici, diastereotopici; descrittori stereochimici pro-R, pro-S, re, si.
Importanza della chiralità nei sistemi biologici. Gli amminoacidi e le loro catene laterali. Basicità ed
acidità dei gruppi ionizzabili nelle catene laterali. pKa e punto isoelettrico degli amminoacidi.
Carboidrati. Monosaccaridi. Struttura, nomenclatura, stereoisomeria. Aromaticità. Naftalene:
struttura, energia di risonanza, numerazione degli atomi, lunghezze di legame. Sostituzione
elettrofila aromatica del benzene e naftalene. Composti eterociclici ed eterociclici aromatici.
Divisione in elettron-ricchi ed elettron-poveri. Momenti dipolari e predizione della reattività
chimica. Pirrolo, tiofene, furano, piridina, chinolina, isochinolina, imidazolo, pirimidine e purine.
Lipidi e steroidi. Natura degli enzimi. Classificazione degli enzimi. Specificità di reazione.
Specificità di substrato. Stereospecificità. Specificità cinetica. Cinetica enzimatica. Catalisi
enzimatica: catalisi acido base generale e specifica; catalisi covalente; catalisi per prossimità;
catalisi per distorsione. Il meccanismo della reazione di idrolisi catalizzata dalla α-chimotripsina.
Risoluzione cinetica (differenziazione enantiomerica). Immobilizzazione degli enzimi e utilizzo di
solventi organici.

Modulo 2: Tecniche in spettrometria di massa organica
I vari tipi di ioni presenti nello spettro di massa. Ioni molecolari, isotopi e loro risoluzione. Tecniche di ionizzazione: ionizzazione elettronica (EI), ionizzazione chimica (CI), bombardamento con atomi veloci (FAB), desorbimento laser assistito dalla matrice (MALDI). Applicazioni cliniche e biologiche del MALDI, molecular imaging. Tecniche di ionizzazione a pressione atmosferica: elettronebulizzazione (ESI), ionizzazione chimica a pressione atmosferica (APCI) e altre tecniche. Accoppiamento LC-MS. Illustrazione della frammentazione: il concetto di localizzazione della carica e del sito radicalico. I meccanismi di formazione degli ioni applicati ad un (poli)peptide protonato e la notazione convenzionale adottata.
Lezioni frontali.
1. Hermann Dugas. Bioorganic Chemistry. A Chemical Approach to Enzyme Action. Ed. Springer
2. Kurt Faber. Biotransformations in Organic Chemistry. Ed. Springer
3. R. B. Silverman. The Organic Chemistry of Enzyme-Catalyzed Reactions. Ed. Academic Press
4. J. A. Joule, K. Mills. Heterocyclic Chemistry. Ed. Blackwell
5. Gerome R. Newkome, William W. Paudler. Contemporary Heterocyclic Chemistry. Syntheses, Reactions, and Applications. Ed. Wiley

Modulo 2
E. De Hoffmann, V. Stroobant, Mass Spectrometry: Principles and Applications, 3rd Edition, Wiley, 2007.
Appunti delle lezioni e materiale fornito dal docente
Esame orale